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通过非拟合且简便的 FRET-FLIM 方法可视化蛋白质 - 蛋白质相互作用
由Sergi Padilla-Parra博士和Zhongxiang Jiang博士主持的点播网络研讨会
了解活细胞中的分子相互作用对于解读大多数细胞功能背后的分子机制至关重要。研究蛋白质-蛋白质相互作用的金标准是福斯特共振能量转移（FRET）。尽管有几种方法可以在生物样品中证明FRET，但使用荧光寿命成像显微镜（FLIM）可以基于仅供体荧光的行为直接量化FRET。
网络研讨会简介
关于网络研讨会
在本次网络研讨会中，Sergi Padilla-Parra博士展示了您可以从FRET中获取多少信息。他解释了基于寿命的非拟合方法，例如相互作用供体的最小分数（mFD），如何能够随着时间的推移直接读出细胞环境中的蛋白质-蛋白质相互作用。他还谈到了经典FRET方法的一些局限性。
演讲结束后，Zhongxiang Jiang博士在配备了集成白光激光器（WLL）的STELLARIS 5共聚焦系统上进行了现场演示，结合了专利的声光束分束器（AOBS）和新型Power HyD S探测器。他展示了使用新颖独特的TauSense技术直接应用基于寿命的非拟合FRET。
主要学习内容
- 如何在活体样本中研究蛋白质相互作用；
- 如何利用荧光寿命信息最大限度地发挥FRET的优势；
- 非拟合方法如何成为功能成像的强大工具；
- 最小相互作用供体分数（mFD）能告诉你关于细胞中分子相互作用的信息；
- 使用STELLARIS 5共聚焦系统的实用见解。
